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Classe 12

Acides aminés, peptides, structure des protéines

Les acides aminés se lient par des liaisons peptidiques en chaînes qui se replient en protéines ; quatre niveaux de structure expliquent comment la séquence détermine forme et fonction.

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IntuitionIntuition : vingt lettres, des mots à l’infini

Les protéines sont de longs mots écrits avec un alphabet de vingt acides aminés. L’ordre des lettres est la séquence ; la chaîne se replie ensuite, certaines parties à l’intérieur à l’abri de l’eau, d’autres à l’extérieur, et cette forme 3D permet à la protéine d’agir comme enzyme, fibre ou transporteur.

Chaîne coudée avec une bille de chaîne latérale tous les deux résidus ; faire glisser pour tourner. Simple schéma topologique, pas un vrai repliement de protéine.

ScolaireNiveau scolaire : acides aminés et liaison peptidique

Définition:

Composé HX2N−CHR−COOH\ce{H2N-CHR-COOH} dont le groupe amino est porté par le carbone voisin du carboxyle. Vingt groupes R existent dans les protéines ; tous sauf la glycine sont chiraux et les protéines naturelles utilisent la forme L.

HX2N−CHR−COOH+HX2N−CHRX′−COOH→HX2N−CHR−CO−NH−CHRX′−COOH+HX2O\ce{H2N-CHR-COOH + H2N-CHR'-COOH -> H2N-CHR-CO-NH-CHR'-COOH + H2O}

L’union de deux acides aminés élimine de l’eau et forme un amide appelé liaison peptidique. Deux unités donnent un dipeptide, trois un tripeptide, les longues chaînes sont des polypeptides. Les deux extrémités diffèrent : N-terminale avec NHX2\ce{NH2} libre, C-terminale avec COOH\ce{COOH} libre.

Exemple: Combien de tripeptides ?

Trois acides aminés différents (Gly, Ala, Val) utilisés une fois chacun : combien de tripeptides distincts ? Et si chaque position peut être l’un des trois ?

Solution

Chacun une fois : 3! = 6 ordres, car l’ordre compte (Gly-Ala-Val diffère de Val-Ala-Gly). Avec répétition : 3³ = 27.

UniversitaireUniversité : ionisation et quatre niveaux de structure

Dans l’eau, un acide aminé est un zwitterion X+X22+HX3N−CHR−COOX−\ce{^+H3N-CHR-COO-}. Sa charge nette est nulle au point isoélectrique pI, moyenne des deux pKa pour un acide aminé neutre (glycine : pKa 2,34 et 9,60, donc pI ≈ 5,97). La liaison peptidique a un caractère partiel de double liaison : les six atomes voisins sont coplanaires, en général trans.

pI=12(pKa1+pKa2)\mathrm{pI}=\tfrac12\left(\mathrm{p}K_{a1}+\mathrm{p}K_{a2}\right)
Niveaux de structure des protéines
NiveauContenuForces stabilisantes
PrimaireSéquence d’acides aminésLiaisons peptidiques covalentes
SecondaireHélice α, feuillet βLiaisons H C=O···H–N du squelette
TertiaireRepliement 3D d’une chaîneEffet hydrophobe, ponts salins, ponts disulfure
QuaternaireAssemblage de plusieurs chaînesMêmes forces non covalentes entre sous-unités

Exemple: Point isoélectrique de la glycine

La glycine a pKa(COOH) = 2,34 et pKa(NH₃⁺) = 9,60. Calculer pI et indiquer vers quel pôle elle migre à pH 8 dans un champ électrique.

Solution

pI = (2,34 + 9,60)/2 = 5,97. À pH 8 > pI la molécule porte une charge nette négative (l’ammonium reste en grande partie protoné mais COOX−\ce{COO-} dépasse légèrement NHX3X+\ce{NH3+}) : elle migre lentement vers l’électrode positive.

Références

  • Lehninger Principles of Biochemistry (8th ed.) · David L. Nelson, Michael M. Cox, Aaron A. Hoskins, 2021
  • The Structure of Proteins: Two Hydrogen-Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain · Linus Pauling, Robert B. Corey, H. R. Branson, 1951