酶 E 与底物 S 可逆结合形成 ES,随后释放产物:E+SESE+P。当大多数活性位点空闲时,[S] 加倍近似使 v 加倍。当 [S] ≫ Km 时所有位点都被占据,速率在 Vmax=kcat[E]total 处达到平台,只有增加酶量才能提高。Km 是达到半速率的底物浓度,Km 小意味着低 [S] 下也能有效结合。
实验史话
1913年,Leonor Michaelis 与 Maud Menten 在柏林实验室测定转化酶,在 Victor Henri 早先工作的基础上推导出速率方程。这条双曲线方程成为酶学的基石,1925 年由 Briggs 和 Haldane 以稳态处理进一步完善。