生物化学与生物医药化学
酶与酶动力学
酶通过降低活化自由能垒加快反应,但不改变平衡常数。
直觉直觉:核心思想
酶通过降低活化自由能垒加快反应,但不改变平衡常数。
中学阶段基础:核心概念与初步应用
定义: 核心概念
对简单单底物酶的初速度,米氏模型给出随底物浓度变化的双曲线关系。
酶–底物复合物ES由结合形成,随后底物转化为产物。最简单的稳态模型认为ES浓度在产物积累期间近似恒定。
| 术语 | 解释 |
|---|---|
| Km | 初速度为最大值一半时的底物浓度。 |
| Vmax | 底物饱和时的上限速率。 |
| 抑制 | 通过影响结合或催化而降低活性的分子作用。 |
例题: 应用概念
某酶 μmol min⁻¹、 mM,求 mM时的。
解答
代入得 μmol min⁻¹。该模型中对应半最大速率的底物浓度,但通常不等同于结合解离常数。
大学大学阶段:定量描述
时;时趋近饱和。Lineweaver–Burk线性化历史上有用,但对低底物点权重不佳。
参考文献
- The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis–Menten paper · Kenneth A. Johnson; Roger S. Goody, 2011
- Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems · Irwin H. Segel, 1993