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生物化学与生物医药化学

酶与酶动力学

酶通过降低活化自由能垒加快反应,但不改变平衡常数。

直觉直觉:核心思想

酶通过降低活化自由能垒加快反应,但不改变平衡常数。

探索示意模型;它用于说明概念,不能替代实验依据。

中学阶段基础:核心概念与初步应用

定义: 核心概念

对简单单底物酶的初速度,米氏模型给出随底物浓度变化的双曲线关系。

酶–底物复合物ES由结合形成,随后底物转化为产物。最简单的稳态模型认为ES浓度在产物积累期间近似恒定。

术语与含义
术语解释
Km初速度为最大值一半时的底物浓度。
Vmax底物饱和时的上限速率。
抑制通过影响结合或催化而降低活性的分子作用。

例题: 应用概念

某酶Vmax=12V_{max}=12 μmol min⁻¹、KM=3K_M=3 mM,求[S]=3[S]=3 mM时的v0v_0。

解答

代入得v0=Vmax/2=6v_0=V_{max}/2=6 μmol min⁻¹。该模型中KMK_M对应半最大速率的底物浓度,但通常不等同于结合解离常数。

大学大学阶段:定量描述

v0=Vmax⁡[S]KM+[S]v_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_M+[S]}

[S]=KM[S]=K_M时v0=Vmax/2v_0=V_{max}/2;[S]≫KM[S]\gg K_M时趋近饱和。Lineweaver–Burk线性化历史上有用,但对低底物点权重不佳。

参考文献