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Biochimie et chimie biomédicale

Enzymes et cinétique enzymatique

Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant la barrière d’énergie libre d’activation, sans modifier la constante d’équilibre.

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IntuitionIntuition : idée centrale

Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant la barrière d’énergie libre d’activation, sans modifier la constante d’équilibre.

Explorez le modèle schématique : il illustre un concept sans remplacer les preuves expérimentales.

ScolaireNiveau scolaire : notions clés et première application

Définition: Concept clé

Pour une enzyme simple à un substrat, la vitesse initiale suit une hyperbole en fonction de la concentration du substrat.

Le complexe ES se forme par liaison, puis le substrat devient produit. Dans le schéma stationnaire le plus simple, [ES] est quasi constante pendant l’accumulation du produit.

Termes et sens
TermeInterprétation
KmConcentration de substrat à mi-vitesse maximale.
VmaxVitesse limite à saturation en substrat.
InhibitionBaisse d’activité par des molécules affectant la liaison ou la catalyse.

Exemple: Application

Une enzyme a Vmax=12V_{max}=12 μmol min⁻¹ et KM=3K_M=3 mM. Estimez v0v_0 pour [S]=3[S]=3 mM.

Solution

On obtient v0=Vmax/2=6v_0=V_{max}/2=6 μmol min⁻¹. Dans ce modèle, KMK_M est la concentration donnant la demi-vitesse maximale, pas nécessairement une constante de dissociation.

UniversitaireNiveau universitaire : description quantitative

v0=Vmax⁡[S]KM+[S]v_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_M+[S]}

À [S]=KM[S]=K_M, v0=Vmax/2v_0=V_{max}/2 ; à [S]≫KM[S]\gg K_M l’enzyme tend vers la saturation. La linéarisation de Lineweaver–Burk est historique mais pondère mal les points à faible substrat.

Références