Chemistry Labs

Hoá sinh và hoá học y sinh

Enzyme và động học enzyme

Enzyme làm tăng tốc độ phản ứng bằng cách hạ rào cản năng lượng tự do hoạt hoá; enzyme không làm đổi hằng số cân bằng.

1 THCS2 THPT3 Đại học4 Nâng cao5 Nghiên cứu

Trực giácTrực giác: ý tưởng cốt lõi

Enzyme làm tăng tốc độ phản ứng bằng cách hạ rào cản năng lượng tự do hoạt hoá; enzyme không làm đổi hằng số cân bằng.

Khám phá mô hình sơ đồ; hình minh hoạ khái niệm, không thay thế bằng chứng thực nghiệm.

Phổ thôngMức phổ thông: khái niệm chính và ứng dụng đầu tiên

Định nghĩa: Khái niệm cốt lõi

Với enzyme một cơ chất đơn giản ở vận tốc ban đầu, mô hình Michaelis–Menten cho quan hệ hyperbol với nồng độ cơ chất.

Phức enzyme–cơ chất ES hình thành do gắn kết; enzyme sau đó chuyển cơ chất thành sản phẩm. Trong mô hình đơn giản nhất, ES đạt nồng độ gần ổn định trong khi sản phẩm tích luỹ.

Thuật ngữ và ý nghĩa
Thuật ngữDiễn giải
KmNồng độ cơ chất cho nửa tốc độ ban đầu cực đại.
VmaxTốc độ giới hạn khi cơ chất bão hoà enzyme.
Ức chếGiảm hoạt tính do phân tử ảnh hưởng gắn kết hoặc xúc tác.

Ví dụ: Vận dụng

Enzyme có Vmax=12V_{max}=12 μmol min⁻¹ và KM=3K_M=3 mM. Ước tính v0v_0 khi [S]=3[S]=3 mM.

Lời giải

Thay số được v0=Vmax/2=6v_0=V_{max}/2=6 μmol min⁻¹. Trong mô hình này KMK_M là nồng độ cơ chất tại nửa tốc độ cực đại, không nói chung đồng nhất với hằng số phân ly gắn kết.

Đại họcĐại học: mô tả định lượng

v0=Vmax⁡[S]KM+[S]v_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_M+[S]}

Ở [S]=KM[S]=K_M, v0=Vmax/2v_0=V_{max}/2; khi [S]≫KM[S]\gg K_M enzyme gần bão hoà. Tuyến tính hoá Lineweaver–Burk hữu ích lịch sử nhưng đánh trọng số kém cho điểm cơ chất thấp.

Enzyme tăng tốc phản ứng hoá học bằng cách nào?

Trong mô hình Michaelis–Menten, KMK_M là gì?

Tài liệu tham khảo