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生化学・生物医化学

酵素と酵素反応速度論

酵素は活性化自由エネルギー障壁を下げて反応を速めるが、平衡定数は変えない。

直観直観:中心となる考え

酵素は活性化自由エネルギー障壁を下げて反応を速めるが、平衡定数は変えない。

模式図を操作しよう。概念を示すもので、実験的証拠の代用ではない。

学校基礎:重要概念と初歩的な応用

定義: 基本概念

単一基質酵素の初速度では、ミカエリス・メンテン式が基質濃度に対する双曲線関係を与える。

酵素–基質複合体ESは結合で形成され、その後基質が産物へ変換される。最も単純な定常状態描像では、産物が蓄積する間にES濃度はほぼ一定とみなす。

用語と意味
用語解釈
Km初速度が半最大となる基質濃度。
Vmax基質飽和時の上限速度。
阻害結合や触媒に影響して活性を下げる分子の作用。

例: 考えてみよう

Vmax=12V_{max}=12 μmol min⁻¹、KM=3K_M=3 mMの酵素について、[S]=3[S]=3 mMでのv0v_0を求めよ。

解答

代入するとv0=Vmax/2=6v_0=V_{max}/2=6 μmol min⁻¹。KMK_Mはこのモデルで半最大速度となる基質濃度であり、一般に解離定数と同じではない。

大学大学:定量的な記述

v0=Vmax⁡[S]KM+[S]v_0=\frac{V_{\max}[S]}{K_M+[S]}

[S]=KM[S]=K_Mでv0=Vmax/2v_0=V_{max}/2。[S]≫KM[S]\gg K_Mでは飽和に近づく。Lineweaver–Burk線形化は歴史的に有用だが低基質点の重み付けが悪い。

参考文献