生化学・生物医化学
酵素と酵素反応速度論
酵素は活性化自由エネルギー障壁を下げて反応を速めるが、平衡定数は変えない。
直観直観:中心となる考え
酵素は活性化自由エネルギー障壁を下げて反応を速めるが、平衡定数は変えない。
学校基礎:重要概念と初歩的な応用
定義: 基本概念
単一基質酵素の初速度では、ミカエリス・メンテン式が基質濃度に対する双曲線関係を与える。
酵素–基質複合体ESは結合で形成され、その後基質が産物へ変換される。最も単純な定常状態描像では、産物が蓄積する間にES濃度はほぼ一定とみなす。
| 用語 | 解釈 |
|---|---|
| Km | 初速度が半最大となる基質濃度。 |
| Vmax | 基質飽和時の上限速度。 |
| 阻害 | 結合や触媒に影響して活性を下げる分子の作用。 |
例: 考えてみよう
μmol min⁻¹、 mMの酵素について、 mMでのを求めよ。
解答
代入すると μmol min⁻¹。はこのモデルで半最大速度となる基質濃度であり、一般に解離定数と同じではない。
大学大学:定量的な記述
で。では飽和に近づく。Lineweaver–Burk線形化は歴史的に有用だが低基質点の重み付けが悪い。
参考文献
- The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis–Menten paper · Kenneth A. Johnson; Roger S. Goody, 2011
- Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems · Irwin H. Segel, 1993